El resultado de la investigación abre posibles vías de nuevas terapias para contrarrestar la infección por el coronavirus ya que se impediría efectivamente que el virus se abriera para entrar e infectarse.
Investigadores de la Universidad de California en San Diego, la Universidad de Pittsburgh, la Universidad de Texas en Austin, la Universidad de Columbia y la Universidad de Wisconsin-Milwaukee, ubicadas en los Estados Unidos, han revelado cómo los glicanos, que son las moléculas situadas alrededor de los bordes de la proteína Espiga, actúan como puertas de entrada a la infección del coronavirus SARS-CoV-2.
La proteína “Espiga” o “espícula” del coronavirus entró en el vocabulario común principios de la pandemia cuando Rommie Amaro -investigadora en química biofísica computacional de la Universidad de California en San Diego- aportó una visualización detallada de la proteína.
La investigación de los glicanos fue publicada el 19 de agosto en la revista Nature Chemistry. Amaro es coautora del trabajo junto con Lillian Chong de la Universidad de Pittsburgh. Mientras que la primera autora es una estudiante de posgrado de la Universidad de California, Terra Sztain.
“Hemos revelado un importante secreto de la proteína espiga en su forma de infectar las células. Sin esta puerta, el virus queda básicamente incapacitado para la infección”, dijo Amaro.
El descubrimiento abre posibles nuevas vías de terapias para contrarrestar la infección por el coronavirus ya que, si las puertas de las moléculas glicanos pudieran bloquearse farmacológicamente en la posición cerrada, se impediría efectivamente que el virus se abriera para entrar e infectarse. Además, ayuda a engañar al sistema inmune humano porque se presenta como nada más que un residuo azucarado.
El hecho se dio a conocer ahora ya que las simulaciones de supercomputación permitieron a los investigadores desarrollar películas dinámicas que revelaban las puertas de los glicanos activándose de una posición a otra (abierta o cerrada).
La potencia de cálculo proporcionó a los investigadores vistas a nivel atómico del dominio de unión al receptor de la proteína de Espiga, o RBD, desde más de 300 perspectivas.
También permitieron revelar que el glicano “N343” es el eje que hace que el receptor RBD de la proteína Espiga pase desde la posición “abajo” a la de “arriba” y así, permita el acceso al receptor ACE2 de la célula huésped.
Los investigadores describen la activación del glicano N343 como un mecanismo similar a una “palanca molecular”.
“Esa es una de las cosas más interesantes que ofrecen estas simulaciones: la posibilidad de ver películas muy detalladas. Cuando las ves, te das cuenta de que estás viendo algo que de otro modo habríamos ignorado. Si miras sólo la estructura cerrada y luego miras la estructura abierta, no parece nada especial. Sólo porque capturamos la película de todo el proceso se ve realmente cómo funciona”, aseguró Amaro.
Fuente: invdes.com.mx
